Hangisi sonucunda zimojen enzimler aktif robust d n s r .


70 views
Uploaded on:
Category: Funny / Jokes
Description
Sistematik isim: Enzimleri sayisiz alt grup i
Transcripts
Slide 1

ENZİMLER Uzm. Dr. Kadir Okhan AKIN

Slide 2

Sistematik isim: Enzimleri sayısız alt grup içeren 6 ana sınıfa ayırmıştır. Oksidoredüktazlar: Oksidasyon redüksiyon tepkimelerini katalizlerler (LDH). Transferazlar: C, N veya P taşıyan grupların transferlerini yaparlar (serin hidroksimetil transferaz) Hidrolazlar: Bağları su sokarak yıkmayı katalizler (Üreaz). Liyazlar: C-C, C-S ve belli C-N bağlarının yıkımını katalizlerler (pirüvat dekarboksilaz). Izomerazlar: Optik veya geometrik izomerlerin birbirine dönüşümünü katalizlerler (metil malonil CoA mutaz). Ligazlar: Yüksek enerjili fosfatların hidrolizi ile birlikte yürüyen karbon ve O, S, N arası bağ oluşumunu katalizlerler (pirüvat karboksilaz).

Slide 3

Enzim nedir? Bir kimyasal reaksiyonun hızını artıran ve katalizledikleri reaksiyon sırasında tüketilmeyen protein katalizörleridir. Enzimler kimyasal tepkimelerin hızını hücrenin gereksinimlerine göre ayarlarlar. Bu nedenle enzimler belirli hücresel kompartmanlarda yerleşir ve yüksek ölçüde spesifite gösterirler. Bir çok enzim spesifik organellerde lokalizedir. Enzimler protein yapılıdır. Groundwork sekonder-tersiyer ve nadiren quarterner yapı gösterirler. Bazı RNA tipleri özellikle fosfodiester bağının yıkımı ve sentezi sırasında enzimler gibi davranabilirler. Böyle katalitik aktiviteye sahip RNA\'lara Ribozim denir.

Slide 4

Aktif bölge: Enzim moleküllerinde aktif bölge denilen özel bir cep veya yuva bulunur. Substrat enzimin aktif bölgesine bağlanır. Enzimlerin aktif bölgesinde yer alan aminoasidler: genellikle lizin-histidin-sistein-serin-tirozin \'dir. Aktif bölgedeki elektrofilik (elektron alıcısı) gruplar ise Mg+2-Mn+2-Fe+3 gibi metaller ve NH3+ gruplarıdır. Enzimin substrata bağlanması 2 şekilde olur: Anahtar kilit modeli: Bu modelde enzimin aktif merkezi substarata birebir benzer. Uyarılmış uyum modeli: Bu modele göre enzimin aktif merkezi,enzim substrattan uzakta olduğu dönemde substrata benzerlik göstermez. Enzim substrata yaklaştıkça enzimin aktif merkezi substratın şeklini alır. Uyarılmış-uyum modeli Substrat ile enzim arasında kovalent bağlar bulunmaz . H bağları, hidrofobik bağlar, iyonik ve Van der Waals bağları enzimle substrat arasındaki nonkovalent bağlardır.

Slide 6

Enzimle katalizlenen reaksiyonlar, katalizlenmeyenlere göre 10 3 - 10 8 kez daha hızlıdır. ENZİMLER 1 VEYA BİR KAÇ SUBSTRAT İLE ETKİLEŞİR FAKAT SADECE TEK TİP KİMYASAL REAKSİYONU KATALİZLERLER . Enzimler optik özgüllük gösterirler: Optik izomerlerin birbirine çevrimini katalize eden epimerazlar hariç olarak tutulacak olursa, enzimler en azından substrat molekülünün bir bölümüne karşı optik özgüllük gösterirler. Örneğin glikolitik yoldaki enzimler sadece D-şekerlere etki ederken L-şekerlere etki etmezler 1  mol enzimin 1 dakikada ürüne çevirdiği substratın molekül sayısına, enzim turnover sayısı denilir.

Slide 7

Kofaktör-Haloenzim-Apoenzim-Prostetik grup Zimojen Kimotripsinojen  kimotripsin (incebarsakda tripsin ve kimotripsin ile aktiflenir) Tripsinojen  tripsin (deudenumda enterokinaz, tripsin ile aktiflenir) Pesinojen  pepsin (mide de pepsin ve HCl ile aktiflenir) KOENZİME GEREKSİNİM GÖSTEREN ENZİM GRUPLARI (REAKSİYONLAR): Oksidoredüktazlar (oksidoredüksiyon), Transferazlar (grup transferi), Izomerazlar (izomerizasyon), Ligazlar (kovalemt bağların oluştuğu reaksiyonlardır) (IUB sınıf I, II, V, VI).

Slide 8

Hangisi sonucunda zimojen enzimler aktif sound dönüşür? Kısmi proteoliz Substrat bağlama ATP ile aktivasyon Enzimatik fosforilasyon Defosforilasyon

Slide 9

Koenzimler aktarmalarını kolaylaştırdıkları gruba göre sınıflanabilirler: Hidrojen hariç diğer grupların aktarılması ile ilgili olanlar: a. Vitamin türevi olanlar: KoA-SH: Asetil veya açil grubu transferine katılır. Tiamin pirofosfat:  - ketoasitlerin oksidatif dekarboksilasyonunda ve HMY\'de (heksoz monofosfat yolu) transketolaz reaksiyonunda kullanılır.

Slide 10

Piridoksal fosfat : Aminoasidlerin dekarboksilasyon, rasemizasyon, transaminasyon benzeri reaksiyonlarına katılır. Folat koenzimleri (THF): Formil, metilen ve metil benzeri 1 karbonlu birimlerin taşınmasına katılır. Biyotin: Karboksilasyon reaksiyonlarına katılır. B12 koenzimleri: Metil exchange reaksiyonlarına katılır.

Slide 11

b. Vitamin türevi olmayanlar: Lipoik asit:  - ketoasitlerin oksidatif dekarboksilasyonunda açil grup exchange reaksiyonlarına katılır. Adenozin trifosfat (ATP): ATP enerji amaçlı kullanımı dışında, fosfat, adenozin ve AMP vericisi olarakda kullanılır. Sitidin difosfat (CDP): Fosfolipid sentezinde fosforil kolin, diaçilgliserol ve diğer moleküllerin taşıyıcısıdır. Üridin difosfat (UDP): Monosakkarid ve derivelerini bilirubin, laktoz, galaktoz ve mannoz metabolizması, glikojen sentezi gibi çeşitli reaksiyonlara taşır. .

Slide 12

Fosfoadenozin fosfosülfat: Sülfür taşıyan mukopolisakkaritlerin sentezinde ve sterol, steroid ve diğer bileşiklerin detoksifikasyonunda sülfat vericisi olarak kullanılır. S-adenozilmetionin (SAM): Biosentetik reaksiyonlarda metil grubu vericisidir. Metionin ve ATP\'den sentezlenir. Heme: Oksijen taşınması (Hemoglobin), oksijen depolanması (myoglobin), elektron transportu (sitokrom), hidrojen peroksit inaktivasyonu (katalaz, peroksidaz), hidroksilaz, oksijenaz reaksiyonlarına katılır

Slide 13

Hidrojen aktarılması ile ilgili olanlar a. Vitamin türevi olanlar: NAD, NADP FMN, FAD b. Vitamin türevi olmayanlar: Lipoik asit: Hidrojen taşınmasına ek olarak,  - ketoasitlerin oksidatif dekarboksilasyonunda açil grup exchange reaksiyonlarına katılır. Koenzim Q: Insanda kolesterol sentezinde ara ürün olan farnesil pirofosfattan sentezlenebilir. Biopterin (tetrahidrobiopterin): Fenilalanin hidroksilaz benzeri hidroksilasyon reaksiyonlarına katılır.

Slide 16

Aşağıdakilerden hangsi çinko içeren bir metallo enzim değildir? Karbonik anhidraz Karboksipeptidaz DNA polimeraz Ksantin oksidaz Alkol dehidrogenaz

Slide 17

Aktivitesi için Ca ++ gereken sindirim enzimi hangisidir? Pepsin Rennin Tripsin Kimotripsin Elastaz

Slide 18

Aşağıdakilerden hangisi çok sayıda enzimin koenzimi olarak görev yapan ve 340 nm dalga boyunda verdiği absorbsiyon nedeni ile bu enzimlerin aktivite ölçümünde kullanılır? NADH+H FADH 2 PMNH 2 GTP ATP

Slide 19

NADH ve NADPH\'ın 340 nm\'deki ışığı absorbe eder. Bu özellik NAD + ve NADP + \'de yer almaz. Bu özellikden dolayı NAD + ve NADP + \'ye bağımlı herhangi bir dehidrogenazın nicel analizinde bu özellik kullanılır.

Slide 20

Geçiş durumu T 0 Serbest aktivasyon enerjisi (katalizlenmemiş) Serbest enerji Serbest aktivasyon enerjisi (katalizlenmiş) A Başlangıç durumu (reaktanlar) B Son durum (ürünler) Reaksiyonun akış yönü

Slide 22

Enzimler için hangisi yanlıştır? Tepkimeden değişmeden çıkarlar Denge sabitini değiştirmezler Tepkimenin dengeye varış hızını artırırlar Protein yapısındadır Tüm enzimler proenzim olarak sentezlenir ve proteazlarla aktive edilirler.

Slide 23

Reaksiyon hızını etkileyen faktörler: Substrat konsantrasyonu: Bir reaksiyonun hızı (v): Birim zamanda ürüne çevrilen substrat molekülü sayısıdır ve genellikle dakikada oluşan  mol ürün olarak ifade edilir (  mol/dak). Enzim katalizli bir reaksiyonun hızı substrat konsantrasonu artışı ile maksimum hıza (Vmax) ulaşana kadar artar . Enzimlerin çoğu Michealis-Menten kinetiği gösterir. Reaksiyon hızının (Vo) substrat konsantrasyonuna  S  karşı grafiğe çizilince hiperbolik bir şekil elde edilir (myoglobinin oksijen disosiasyon eğrisi benzeri). Fakat allosterik enzimler sigmoidal eğri gösterir (hemoglobin oksijen disosiasyon eğrisi benzeri).

Slide 26

Vmax  S  V 0 = Km +  S  (Km  michealis menten sabiti)

Slide 27

Km\'İN ÖZELLİKLERİ: Michealis menten sabiti bir enzime ve belirli bir substrata özeldir ve o enzimin substrata olan ilgisini yansıtır. Km sayısal olarak, reaksiyon hızının ½ Vmax\'a eşit olduğu noktadaki substrat konsantrasyonudur. Km enzim konsantrasyonu ile değişmez ve enzimin substratına karşı gösterdiği afiniteyi gösterir. Küçük Km: Sayısal olarak küçük Km enzimin substratına karşı ilgisinin yüksek olduğunu gösterir. . Büyük Km: Sayısal olarak yüksek Km, enzimin substratına karşı olan ilginin düşük olduğunu gösterir. .

Slide 30

Enzim aktivitesinin inhibisyonu: Enzimle katalizlenen bir reaksiyonun hızını azaltan maddeye inhibitör denir. Eğer inhibisyon geri dönüşümlü ise inhibitör enzime nonkovalent olarak bağlanmıştır ve enzim inhibitör kompleksi seyreltilirse inhibisyon geri döner. Eğer seyreltmeye rağmen oluşan inhibisyon geri dönmüyorsa o zaman geri dönüşümsüz (irreversible) inhibisyondan bahsedilir. Geri dönüşümsüz inhibitörler enzimin spesifik grupları ile kovalent bağ oluştururlar. Örneğin bazı böcek ilaçları nörotoksik etkilerini asetil kolinesteraz enziminin aktif bölgesine irrevesible bağlanarak yaparlar. Inhibisyon tipleri: Geri dönüşümlü Yarışmalı (kompetetif) Yarışmasız (nonkompetetif) Ankompetetif Geri dönüşümsüz

Slide 33

Yarışmalı inhibitör varlığında Vmax değişmez inhibitör yok inhibe Michaelis-menten sabiti Km yarışmalı inhibitör varlığında artar

Slide 36

Yarışmasız inhibitör varlığında Vmax azal

Recommended
View more...